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MonatsarchivJanuar 2013

Plasmolyse

Unter Plasmolyse wird in der Biologie die Schrumpfung des Protoplasten einer pflanzlichen Zelle verstanden, wobei sich die Plasmamembran von der Zellwand ablöst. Um dies zu erreichen, muss man die Zelle einem Plasmolytikum aussetzen. Bei diesem handelt es sich um eine hypertonische Lösung, d.h eine Lösung die reichlich Salze oder Zuckerbestandteile enthält und somit mehr gelöste Teilchen als der Zellsaft der Vakuole besitzt. In diesem Fall strömt auf osmotischem Wege Wasser aus der Vakuole durch die Membranen (Tonoplast, Plasmalemma) in das umgebende, konzentriertere Medium, sodass der Zellsaftraum kleiner wird und den an der Vakuole klebenden Plasmaschlauch mitsamt Plasmalemma von der Zellwand abtrennt.

Affinität

Die Affinität ist in der Biochemie ein Maß für die Bindungsstärke zwischen den Bindungspartnern bei Protein-Ligand-Wechselwirkungen: Je höher die Affinität, desto größer die Assoziationskonstante, Ka (auch Bindungskonstante genannt).

In der Chemie bedeutet Affinität (von lateinisch affinitas = Verwandtschaft) die Triebkraft einer chemischen Reaktion, nämlich das Bestreben von Ionen, Atomen oder Atomgruppen, eine (kovalente) Bindung einzugehen (Reaktionsaffinität). Konkurrieren zwei Metallionen um Sauerstoff, spricht man von Sauerstoffaffinität. Beruht hingegen eine Bindung allein auf elektrostatischer Anziehung der Bindungspartner, spricht man von Bindungsaffinität.

Der Ausdruck Affinität kann in philosophischer Fachliteratur im Detail in unterschiedlichem Sinne verwendet werden, um eine Nähe, Annäherbarkeit oder Verknüpfbarkeit zweier Objekte, Eigenschaften, Begriffe oder Vorstellungen zu bezeichnen.
Kant unterscheidet „empirische Affinität“ – die Verknüpfbarkeit von Vorstellungen, welche durch eine Verknüpftheit im erscheinenden Gegenstand gegründet ist – und „transzendentale Affinität“ – die Verknüpfbarkeit von Vorstellungen, welche durch eine Einheit im Selbstbewusstsein ermöglicht und wiederum Grundlage der empirischen Affinität ist.

Km-Wert

Km-Wert

Die Effizienz von Enzymen ergibt sich aus der maximalen Geschwindigkeit mit der ein Substrat umgesetzt werden kann (Aktivität) und der Stärke mit der es gebunden wird (Affinität). Der Zusammenhang zwischen diesen Größen ist Inhalt der Michaelis-Menten-Theorie .

Michaeliskonstante: Der eigentliche Affinitätsparameter die Michaeliskonstante (Km-Wert) ist für jedes Enzym und jedes von ihm umgesetzen Substrat eine charakteristische Größe. Sie hat die Dimension einer Konzentration (mol/l) und ist als diejenige Substratkonzentration zu verstehen, bei der die halb-maximale Umsatzgeschwindigkeit erreicht wird:
– je niedriger der Km-Wert desto höher die Affinität eines Enzyms zu seinem Substrat;
– der Km-Wert wurde nach Michaelis-Menten als Dissoziationskonstante des Enzym-Substratkomplexes verstanden nach Briggs und Haldane wird auch der zweite Zerfallsweg des Enzym-Substrat-Komplexes (ES) die enzymatische Reaktion berücksichtigt (siehe: Affinität).

Bei kooperativ arbeitenden Proteinen ändert sich die Affinität während des Beladungsvorganges. Hier sind zur Beschreibung mindestens zwei Km- (bzw. Kd-) Werte erforderlich.